Les diatomées sont des organismes océaniques très abondants, qui contribuent à hauteur de 20 % à l'assimilation quotidienne du carbone à l'échelle planétaire. Cette fonction est assurée par leur « pyrénoïde », une structure que l’on trouve au cœur du chloroplaste, et qui concentre l'enzyme de fixation du CO₂, la RuBisCo, à l'intérieur d’une coque appelée « PyShell ». En concentrant les enzymes et le substrat de la Rubisco, le pyrénoïde augmente ainsi l'efficacité de l'assimilation du CO₂ dans un périmètre circonscrit à l’intérieur de la Pyshell, dénué d’oxygène. Malgré leur importance, les mécanismes moléculaires sous-jacents qui permettent aux diatomées d'assimiler efficacement le CO₂ ​via leur pyrénoïde restent mal compris.

Dans ce travail, un consortium français, japonais et suisse combine la photoréticulation in vivo, l'imagerie et la photophysiologie pour caractériser la PyShell. Cet assemblage ordonné composé ​de protéines est localisé à la périphérie du pyrénoïde des diatomées. En utilisant la tomographie cryo-électronique in situ (cryo-ET) la cryo-ET à particule unique et la microscopie électronique à balayage à faisceau d'ions focalisés (FIB-SEM) les chercheurs révèlent que cette coque est enfermée dans une gaine protéique en forme de treillis, au lieu d'une membrane lipidique. La perturbation de la​ PyShell par mutagenèse dirigée de diatomées, conduit à une fragmenation du pyrénoïde, une photosynthèse nécessitant beaucoup de CO₂ et une croissance cellulaire réduite. Les protéines PyShell recombinantes s'auto-assemblent in vitro en tubes hélicoïdaux, ce qui a permis aux chercheurs de déterminer une structure de la PyShell à une résolution de 3,0 Å et d'en déduire sa structuration​ in vivo.

En conclusion​, la structure et la fonction de la PyShell des diatomées offrent de nouvelles perspectives moléculaires sur la manière dont le CO₂ est assimilé dans l'océan, un biome crucial qui se trouve en première ligne du changement climatique.